Redox Properties and Conformational Changes of DsbA protein from Escherichia coli Periplasm
李琦 胡红雨
摘 要：DsbA蛋白是大肠杆菌周质空间内的巯基/二硫键氧化酶, 主要催化底物蛋白质二硫键的形成. 利用定点突变结合色氨酸类似物标记技术, 研究了DsbA蛋白的氧化还原性质和构象变化. 结果显示: (1)DsbA蛋白的还原态比氧化态的结构更加稳定, 说明DsbA的强氧化性来源于氧化态构象的紧张状态; (2)DsbA氧化和还原态间特殊的荧光变化主要来源于Trp76在不同状态间微观环境的差异; (3)色氨酸类似物标记不会对DsbA蛋白的结构和功能产生明显的影响, 利用19F-NMR进一步证实了DsbA氧化还原状态间的构象变化, 而且这种变化主要影响Trp76的局部环境, 而对Trp126的局部环境没有太大的影响.
关键词：DsbA蛋白; 氧化还原性质; 构象变化; 定点突变; 色氨酸类似物标记
分类号：Q5 文献标识码：A
基金项目：国家自然科学基金资助项目( No.39700026, No.30030165 )
作者简介：胡红雨,联系人: Tel, 021-64374430-5212; Fax, 021-64338357; e-mail, hyhu@sunm.shcnc.ac.cn
作者单位：
&nbps; &nbps; 李琦（中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所,上海200031）
胡红雨（中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所,上海200031）
