P align=center>杨 莉 朱立新 汪 垣 李光地
中国科学院上海生物化学研究所，上海 200031
构建了丙型肝炎病毒核心蛋白的全长(aa 1～191)及N端(aa 1～69)和N端(aa 1～40)与谷胱甘肽巯基转移酶(GST)的融合表达克隆, 比较了在不同大肠杆菌中的表达。 表达蛋白为水溶性。 经ELISA和蛋白质印迹分析, GSTC191的表达和稳定性都较差, GSTC69和GSTC40具有良好的稳定性, 用GST亲和柱一步纯化, 纯度可达90％, 免疫小鼠可产生高滴度的抗体。 应用表达的GSTC69和GSTC40抗原, 检测人血清中的HCV核心蛋白抗体, 初步结果显示具有良好的特异性。
生物化学与生物物理学报 1999年 第31卷 第1期 Vol.31 No.1 1999
