HAUSP/USP7的竞争性识别与p53–MDM2调节途径

        与疱疹病毒相关的泛素特异性蛋白酶（HAUSP，也叫USP7）是一种去泛肽化酶——属于泛素特异性加工蛋白酶家族，特别是p53和MDM2在p53–MDM2途径中具有重要的作用。研究人员发现p53和MDM2特定识别的N末端肿瘤坏死因子受体结合因子(TRAF)与HAUSP有相同的区域。

        HAUSP的优先形成片段是HAUSP–MDM2复合体，甚至还有过量的p53。HAUSP结合因子主要是p53羧基末端的肽片段和MDM2酸性区域中的短肽区域。HAUSP  TRAF样晶体结构区域是p53和MDM2肽的复合体，分辨率为2.3-?或1.7-?，它能在HAUSP的表面凹槽中通过p53识别MDM2肽的相同结构，进行更为直接而广泛的相互作用。

        结构比较可以促进通过HAUSP对一致性肽序列的识别，对HAUSP的去泛肽化酶作用底物结合区域的研究结果为通过HAUSP调节p53–MDM2途径提供了重要的线索。（李雪华译）



            原文见：http://biology.plosjournals.org/perlserv/?request=get-document&doi=10.1371/journal.pbio.0040027

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