Nature：细胞中关键蛋白复合体的结构被破解

    Memorial Sloan-Kettering癌症中心（MSKCC）的研究人员已经破解了一个帮助调节细胞生命周期的蛋白网络的结构。而且，了解这个网络的物理格局是了解其精确功能以及找到校正这个系统中导致癌症发生的缺陷的途径的重要一步。

    通过使用X射线结晶学方法，研究人员确定出一种叫做SUMO-1（小泛素相关修饰因子，Small Ubiquitin-related Modifier）与这个复合体中的其他分子连接的机制。这些发现公布在6月2日的《自然》杂志上。研究首次展现出了这些分子结构的一个整体形象。

    虽然还没有直接的证据证明SUMO在癌症中的重要作用，但是研究人员认为它是染色体在细胞分裂前迅速进行正常分类所必须的。缺少SUMO的酵母无法成功分裂。由于癌症的特征是细胞的无止境分裂，因此确定SUMO的功能将可能有助于找到新颖的抗癌疗法。

    研究发现SUMO-1似乎不能标记其他需要破坏的蛋白，它只能以不同的方式改变它们的功能。但是SUMO的结合和泛素之间仍然存在许多相似之处，而新的发现则能帮助研究人员了解这两个过程。

    这个结构网络揭示出一种可能在SUMO和泛素途径的调节中非常重要的机制。Lima和Reverter博士叙述的这个复合体包括SUMO-1、一种底物和两个蛋白——E2和E3蛋白：E2将SUMO连接到靶标分子上，而E3是一种化学媒人——它将靶标带到SUMO身旁以便于结合。

    接下来，研究人员将调查将这种结构网络与生化活性以及细胞自己中断这些联系的作用（记者杨淑娟）。

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